Un equipo de investigadores europeos, liderado por el reconocido biotecnólogo, el profesor Artur M. Cavaco-Paulo, investigaba las glicoproteínas sintetizadas en las células epiteliales de los pulmones. Uno de los fragmentos proteicos de la proteína surfactante D (SP-D) tenía una capacidad única para difundirse a través de los lípidos (también presentes en las capas más internas de nuestro cabello) y unirse a proteínas lipofílicas como la queratina. Utilizando relaciones de equilibrio hidrofílico/hidrofóbico, intentó entonces encontrar una proteína similar en el genoma de queratina humano y, sorprendentemente, funcionó mejor que el segmento SP-D.
Inspirados por este descubrimiento, el profesor Artur y su equipo escanearon toda la expresión proteica activa del genoma de queratina humano para identificar todos los fragmentos proteicos con múltiples cisteínas que pudieran unirse muy bien con las proteínas asociadas a la queratina (KAP) en nuestro cabello. Las KAP desempeñan un papel crucial en la formación de un tallo capilar fuerte a través de una red interconectada con los filamentos intermedios de queratina (KIF) y las cadenas polipeptídicas formadas por las queratinas KAP1 /KAP II.
Después de una extensa investigación que duró varios años, se desarrolló y patentó el ensamblaje de la secuencia K18Peptide™: es el péptido de cadena más larga que puede penetrar en la corteza capilar para reconectar las cadenas polipeptídicas rotas por el procesamiento alcalino y químico con el tiol libre de la cisteína dentro del péptido K18, que también participa en el intercambio intra e inter de enlaces disulfuro para reformar cualquier enlace disulfuro escindido dentro de la misma cadena molecular.
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